3.3.3. La hemoglobina.

Caso práctico

Carlos y Susana escuchando instrucciones junto al espectrofotómetro.

—Buenos días, Carlos.

—Hola, Susana. ¿Cómo va tu trabajo sobre la hemoglobina?

—Estoy un poco atascada. ¿Quién podría orientarme sobre este tema?

—¿Por qué no le preguntas a Victoria? Es muy simpática y seguro que no le importa ayudarte.

—¿La analista que estaba hablando ayer contigo?

—Si, además esta "superpuesta" en cualquier tema que se nos plantea en el laboratorio.

—Quiero consultarle como se regula la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno, es que nunca me he enterado bien cómo interpretar las gráficas que representan el grado de saturación de la hemoglobina respecto a la concentración de oxígeno.

—A mí me sucede lo mismo, te acompaño y se lo consultamos.

La hemoglobina es una proteína localizada en el interior del hematíe, que constituye el 95% de su peso total. Su función es la de transportar el oxígeno desde los pulmones a los diversos tejidos del organismo.

En los pulmones la hemoglobina se une al oxígeno dando lugar a la formación de oxihemoglobina (HbO2). En los tejidos el O2 es liberado y la hemoglobina se reduce a desoxihemoglobina, hemoglobina que mantiene el hierro en estado reducido y por tanto tiene capacidad para captar nuevas moléculas de O2.

  • Estructura de la hemoglobina.

La hemoglobina está constituida por una parte proteica y una parte no proteica. La parte proteica o globina son polipéptidos. Existen 6 tipos de cadenas de globina denominadas por letras griegas: Alfa (α), Beta (β), gamma (γ), delta (δ), épsilon (ε) y zeta (ζ). Cada molécula de hemoglobina contiene cuatro cadenas iguales dos a dos. En la imagen se observa la estructura de la mioglobina a la izquierda y de la hemoglobina a la derecha. Los grupos hemo se representan como discos de color rojo.

Figura con la representación esquemática de dos proteínas: a la izquierda la mioglobina representada por una línea gruesa enrollada en forma de ovillo , don de se detallan los extremos amino y carboxi terminal y un pequeño disco situado en el centro representando al grupo hemo. A la derecha la hemoglobina, representada por cuatro líneas gruesas, iguales dos a dos, enrolladas en forma de ovillo, donde se detallan los extremos amino y carboxi terminal de cada una y los discos que representan al grupo hemo.

En la siguiente tabla se muestran algunos ejemplos de hemoglobinas presentes en las personas adultas y la proporción en la que se encuentran.

Tipos de hemoglobinas presentes en el adulto.
Hemoglobina Tipos de globinas Características
Hb A. α2 β2 La principal hemoglobina del adulto (96 %).
Hb F Fetal. α2 γ2 Predomina durante la vida fetal. En el adulto (1 %).
Hb A2. α2δ2 Es una hemoglobina menor en el adulto (de un 2 a un 3 %).

Figura que representa la estructura química del grupo hemo, constituida por 4 pentágonos, anillos pirrólicos, unidos por líneas simples y dobles. En la misma se detallan mediante líneas los radicales químicos que la caracterizan, grupos vinilos y metilos así como la posición central del átomo de hierro.La parte prostética está constituida por el grupo Hemo. Es el componente no proteico de la hemoglobina y a él se debe el color rojo de la sangre. Estructuralmente se compone de una porfirina (protoporfirina IX) y un átomo de hierro en estado reducido (Fe2+) en el centro.

Cada átomo de Hierro puede fijar, de forma reversible, una molécula de oxígeno. Por tanto, cada molécula de hemoglobina puede fijar un máximo de 4 moléculas de O2, en esta situación decimos que está saturada. La hemoglobina sólo puede fijar oxígeno cuando el Hierro se encuentra en forma reducida (Fe2+). Si, por el contrario, se encuentra en forma oxidada (Fe3+), no puede hacerlo perdiendo su función respiratoria, y se denomina metahemoglobina.

La hemoglobina, en determinadas condiciones, puede fijar otros gases que son tóxicos para el organismo ya que impiden el transporte de O2.

  • Carboxihemoglobina: cuando fija monóxido de carbono.
  • Sulfohemoglobina: cuando fija azufre.

Compuesto formado por la combinación de más de diez aminoácidos.

Es una proteína muscular, estructuralmente y funcionalmente muy parecida a la hemoglobina, contiene un grupo hemo con un átomo de hierro, y su función es la de almacenar y transportar oxígeno.

Sustancia orgánica compuesta por un anillo tetrapirrólico y un átomo metálico central. Las más importantes son las protoporfirinas que forman parte de la hemoglobina (grupo prostético) y otras proteínas.